klíčový rozdíl mezi chaperony a chaperoniny je to chaperony vykonávají celou řadu funkcí, včetně skládání a degradace proteinu, napomáhání při sestavování proteinu atd., zatímco klíčovou funkcí chaperoninů je pomáhat při skládání velkých molekul proteinu.
Molekulární chaperony nebo chaperony jsou proteinové molekuly, které pomáhají v procesu skládání proteinů do složitých struktur. Proto jsou chaperoniny typem chaperonu, který zahrnuje proteiny tepelného šoku. Ze všech typů chaperonů jsou chaperoniny nejčastěji studovanými proteiny kvůli důležité roli, kterou hraje při správném složení proteinu. Proto působení chaperonů a chaperoninů brání nevratné agregaci proteinů, a tím umožňuje jejich funkčnost. Chaperony a chaperoniny se drobně liší v závislosti na funkčnosti těchto dvou molekul.
1. Přehled a klíčový rozdíl
2. Co jsou chaperony
3. Co jsou chaperoniny
4. Podobnosti mezi chaperony a chaperoniny
5. Srovnání bok po boku - chaperony vs chaperoniny v tabulkové formě
6. Shrnutí
Chaperony jsou proteiny, které pomáhají při sestavování proteinů, skládání proteinů a při degradaci proteinů. Proto existuje mnoho tříd molekulárních chaperonů. Chaperony, které se vážou na hydrofobní povrchy proteinů, usnadňují skládání a zabraňují nevratné agregaci proteinů. Kromě toho lze chaperony rozdělit do různých tříd na základě velikosti a buněčné kompartmenty. Chaperoniny jsou jednou z nejdůležitějších tříd chaperonů, což jsou proteiny tepelného šoku.
Obrázek 01: Chaperonova akce
Kromě toho jsou chaperony nezbytné pro proces degradace proteinů. Když proteiny podléhají špatnému složení, jsou chaperony zapojeny do procesu ubikvitinace vedoucí k destrukci proteinu.
Chaperonin je třída chaperonů, které se specificky podílejí na skládání velkých bílkovin. Mají specifickou strukturu. Chaperoniny obsahovaly dvoukruhovou strukturu, která může být buď homodimerní, nebo heterodimerní. Tyto dvě prstencové struktury tvoří dvě centrální dutiny. Každá podjednotka má doménu, která se může vázat na hydrofobní povrch proteinu. Jakmile dojde k navázání, přinášejí chaperoniny konformační změnu proteinu. To umožňuje správné skládání proteinu.
Obrázek 02: Chaperoniny
Existují dvě hlavní kategorie chaperoninů, konkrétně chaperoniny skupiny I a chaperoniny skupiny II. Chaperoniny skupiny I jsou prokaryotické a zahrnují hlavně bakteriální proteiny tepelného šoku, jako je Hsp60 a prokaryotické GroEL. Chaperoniny skupiny II zahrnují Archean a eukaryotické chaperoniny. Některé z chaperoninů skupiny II jsou polypeptid související s T-komplexem a GroES.
Chaperony jsou proteiny, které se podílejí na skládání, degradaci a sestavování proteinů. Existuje tedy několik podtříd chaperonů založených na mechanismu účinku. Některé se podílejí na skládání proteinů, zatímco jiné se podílejí na solubilizaci agregovaných proteinů. Na druhé straně jsou chaperoniny typem chaperonů, které se konkrétně podílejí na velkém složení bílkovin. Toto je klíčový rozdíl mezi chaperony a chaperoniny. Navíc existují dvě skupiny chaperoninů; chaperoniny skupiny I a chaperoniny skupiny II.
Níže uvedený infographic představuje rozdíl mezi chaperony a chaperoniny v tabulkové formě.
Chaperony jsou širokou třídou biomolekul, což jsou proteiny. Pomáhají při skládání, degradaci a sestavování bílkovin. Chaperoniny jsou třídou chaperonů, které specificky fungují při velkém složení bílkovin. Klíčový rozdíl mezi chaperony a chaperoniny je proto založen na funkci těchto dvou proteinů. Liší se také strukturou. Chaperony se liší strukturou, zatímco chaperoniny mají specifickou strukturu se dvěma kruhy.
1.Slavotinek, A M a L G Biesecker. "Rozvíjení role chaperonů a chaperoninů při lidské nemoci." Pokroky v pediatrii., US National Library of Medicine, září 2001. K dispozici zde
1. "Membránové proteiny do komplexů" Medievalpacman - vlastní práce, (CC BY-SA 3.0) přes Commons Wikimedia
2. „GroES-GroEL top“ Autorem není uveden žádný strojově čitelný autor. (Public Domain) prostřednictvím Commons Wikimedia