Rozdíl mezi hydrofobními a hydrofilními aminokyselinami

klíčový rozdíl mezi hydrofobními a hydrofilními aminokyselinami je to hydrofobní aminokyseliny jsou nepolární, zatímco hydrofilní aminokyseliny jsou polární.

Aminokyseliny jsou stavební kameny bílkovin. Protein je obří polymerní molekula, která je nezbytnou součástí všech živých organismů. Kromě toho jsou aminokyseliny hlavně ve dvou typech jako esenciální a neesenciální aminokyseliny. Navíc je můžeme klasifikovat jako hydrofilní a hydrofobní aminokyseliny, v závislosti na jejich fyzikálně-chemické povaze. Liší se od sebe hlavně na základě polarity.

OBSAH

1. Přehled a klíčový rozdíl
2. Co jsou hydrofobní aminokyseliny
3. Co jsou hydrofilní aminokyseliny
4. Porovnání bok po boku - hydrofobní vs. hydrofilní aminokyseliny v tabulkové formě
5. Shrnutí

Co jsou hydrofobní aminokyseliny?

Hydrofobní aminokyseliny jsou typem aminokyselin nepolární povahy. Podobně název „hydrofobní“ pochází, protože neinteraguje s vodou („hydro“ - voda). Voda je polární rozpouštědlo. Protože tyto aminokyseliny jsou nepolární, nemohou se rozpustit ve vodě.

Obrázek 01: Základní aminokyseliny

Hydrofobní povaha těchto sloučenin tedy vzniká v důsledku postranních řetězců, které mají ve své chemické struktuře. Aminokyselina má obecný vzorec, ve kterém je centrální atom uhlíku vázán atomem vodíku, karboxylovou skupinou, aminovou skupinou a postranní skupinou (skupina R). Tato skupina R může být jednoduše atom (atom vodíku) nebo dlouhý postranní řetězec. Pokud je tedy postranní řetězec velmi dlouhý a sestává většinou z atomů uhlíku a vodíku, jsou hydrofobní. Navíc mají malé dipólové momenty. Proto mají tendenci se odpuzovat z vody.

Kromě toho jsou hydrofobní aminokyseliny mezi esenciálními aminokyselinami následující.

• Glycin
• Alanine
• Valine
• Leucine
• Isoleucin
• Proline
• Fenylalanin
• Methionin
• Tryptofan

Co jsou hydrofilní aminokyseliny?

Hydrofilní aminokyseliny jsou typem aminokyselin polární povahy. Název „hydrofilní“ je odvozen, protože přitahuje vodu. Protože voda je polární rozpouštědlo a tyto aminokyseliny jsou také polární, mohou se ve vodě rozpustit.

Obrázek 02: Hydrofilní aminokyseliny: Serin

Hydrofilní aminokyseliny obsahují buď krátké postranní řetězce nebo postranní řetězec s hydrofilními skupinami. Obvykle se tyto aminokyseliny vyskytují na povrchu proteinových molekul a mají velké dipólové momenty. V důsledku toho mají sklon přitahovat vodu.

Kromě toho jsou hlavní hydrofilní esenciální aminokyseliny následující:

• Serine
• Threonine
• Cystein
• Asparagin
• Glutamin
• Tyrosin

Jaký je rozdíl mezi hydrofobními a hydrofilními aminokyselinami?

Hydrofobní aminokyseliny jsou typem aminokyselin, které mají nepolární povahu, zatímco hydrofilní aminokyseliny jsou typem aminokyselin, které mají polární povahu. Toto je tedy klíčový rozdíl mezi hydrofobními a hydrofilními aminokyselinami. Kromě toho mají hydrofobní aminokyseliny dlouhé postranní řetězce s většinou atomy uhlíku a vodíku, zatímco hydrofilní aminokyseliny mají buď krátké postranní řetězce nebo postranní řetězec s hydrofilními skupinami. Jako další důležitý rozdíl mezi hydrofobními a hydrofilními aminokyselinami se vyskytují hydrofobní aminokyseliny ve středu proteinů, zatímco hydrofilní aminokyseliny jsou na povrchu.

Níže uvedený obrázek ukazuje podrobný popis rozdílu mezi hydrofobními a hydrofilními aminokyselinami.

Shrnutí - Hydrofobní vs. hydrofilní aminokyseliny

Stručně řečeno, aminokyseliny jsou stavební bloky proteinů. Kromě toho existují podle polarity dva typy jako hydrofilní a hydrofobní aminokyseliny. Klíčový rozdíl mezi hydrofobními a hydrofilními aminokyselinami je v tom, že hydrofobní aminokyseliny jsou nepolární, zatímco hydrofilní aminokyseliny jsou polární.

Odkaz:

1. Reddy, Michael K. „Aminokyselina“. Encyclopædia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc., 30. října 2018. K dispozici zde  

Obrázek se svolením:

1. „Aminokyseliny“ od Dan Cojocar (CC BY-SA 3.0) přes Commons Wikimedia  
2. “Serine simple” Autor: Sten André - vlastní dílo, (Public Domain), prostřednictvím Commons Wikimedia