Polypeptidy a proteiny jsou přírodní a esenciální organické sloučeniny buňky. Oba jsou složeny z aminokyselin. Aminokyseliny jsou přirozeně se vyskytující sloučeniny, které se spojují a vytvářejí peptidy, polypeptidy a proteiny. Každá aminokyselina obsahuje jeden amin (-NH2) a jedna hydroxylová (-COOH) skupina, jakož i specifický postranní řetězec (skupina R). Skupina postranního řetězce se liší velikostí, tvarem, nábojem a reaktivitou, a proto je pro každou aminokyselinu jedinečná. Existuje 20 typů monomerních aminokyselin, které jsou schopny se spojit v různých kombinacích, čímž se propůjčují polypeptidy a proteiny s vysokou diverzitou.
Polypeptid je polymer s definovanou sekvencí aminokyselin spojených dohromady kovalentními peptidovými vazbami. Peptidová vazba je výsledkem kondenzační reakce mezi dvěma aminokyselinami: karboxylová skupina jedné aminokyseliny reaguje s aminoskupinou sousední aminokyseliny a uvolňuje molekulu vody (H2Ó). Krátké řetězce aminokyselin spojené peptidovými vazbami jsou označovány jako peptidy. Peptidy jsou obvykle tvořeny až 20-30 aminokyselinami. Delší řetězce spojených aminokyselinových zbytků se specifickou sekvencí se nazývají polypeptidy. Polypeptidy mohou obsahovat až 4 000 zbytků. Polypeptidy jsou charakterizovány polypeptidovým řetězcem vytvořeným opakující se sekvencí atomů v jádru připojeného řetězce aminokyselin. K hlavnímu řetězci polypeptidu jsou připojeny vedlejší aminokyseliny specifické pro aminokyseliny, skupina R. Polypeptidy se mohou skládat do pevné struktury vytvářející protein. Polypeptid proto tvoří lineární sekvenci aminokyselinových zbytků, které tvoří primární strukturu proteinu.
Proteiny jsou strukturně a funkčně komplexní molekuly. Termín protein se používá k popisu trojrozměrné struktury vytvořené skládáním jednoho nebo více polypeptidů. Proteiny představují čtyři úrovně strukturální organizace, přičemž polypeptid je primární strukturou. Protein má sekundární strukturu, když polypeptidové řetězce tvoří a helixy a p listy. Proteinová terciární struktura představuje úplnou trojrozměrnou organizaci polypeptidového řetězce. Pokud je do proteinového komplexu zapojeno více než jeden polypeptidový řetězec, je proteinová struktura označena jako kvartérní. Skládání polypeptidových řetězců za vzniku proteinu je založeno na mnoha slabých nekovalentních vazbách, které se tvoří mezi různými částmi jednoho řetězce nebo dokonce dvěma nebo více polypeptidovými řetězci. Nekovalentní vazby zahrnují atomy hlavního řetězce polypeptidu a také skupiny R postranních řetězců a jsou tří typů: vodíkové vazby, iontové vazby a van der Waalovy vazby. Velké množství slabých nekovalentních vazeb působí paralelně a jejich síla je kombinována, aby se zajistila stabilita složené proteinové struktury. Substruktura proteinové organizace je proteinová doména. Skládá se z jakékoli části polypeptidového řetězce, který se může skládat nezávisle do stabilní struktury. Každá doména obsahuje mezi 40 a 350 aminokyselinami. Nejmenší protein představuje jednu doménu, zatímco velký protein může obsahovat až několik desítek domén. Každá doména proteinu je obvykle spojena s odlišnou funkcí. Funkční vlastnosti proteinů do značné míry závisí na jejich struktuře a tvaru, které jim umožňují fyzicky interagovat s jinými molekulami. Tyto interakce jsou vždy specifické a selektivní. Každý protein se může vázat se svými místy vázajícími ligand s vysokou afinitou k jedné nebo jen několika molekulám známým jako ligandy. Místo vázající ligand je dutina na povrchu proteinu vytvořená skládáním polypeptidového řetězce. Oddělená místa vázající ligand v proteinu se mohou vázat na různé ligandy, regulovat funkci proteinu nebo pomáhat při přesunu proteinu na konkrétní místo v buňce. Proteinová funkce úzce závisí na její struktuře. Změna jedné aminokyseliny může narušit její tvar a způsobit ztrátu funkce.
Polypeptid je polymer vytvořený definovanou sekvencí aminokyselin spojených dohromady kovalentními peptidovými vazbami.
Protein je strukturně a funkčně komplexní molekula tvořená skládáním jednoho nebo více polypeptidových řetězců.
Polypeptid představuje jednoduchou strukturu a skládá se z polypeptidového základního řetězce vytvořeného opakující se sekvencí atomů v jádru připojeného řetězce aminokyselin. K hlavnímu řetězci polypeptidu jsou připojeny vedlejší aminokyseliny specifické pro aminokyseliny, skupina R
Protein, na druhé straně, je komplexní molekula skládající se z jednoho nebo více polypeptidových řetězců skládajících se do sekundární, terciární nebo kvartérní struktury.
Tvar proteinu je udržován stabilní třemi typy slabých nekovalentních vazeb: vodíkovými vazbami, iontovými vazbami a van der Waalovými vazbami.
Hlavní funkcí polypeptidu je primární struktura složitějších proteinů. Polypeptidy postrádají trojrozměrnou strukturu, která umožňuje proteinu vázat se na ligand a být funkční.
Na druhé straně strukturální složitost proteinu, jeho stabilní tvar s jeho vazebnými místy pro ligand umožňuje, aby se vázal specificky as vysokou afinitou k určitým ligandům, byl regulován a účastnil se mnoha životně důležitých buněčných metabolických drah.
Polypeptidy a proteiny jsou přirozeně se vyskytující a základní organické sloučeniny buňky.
Ačkoli aminokyseliny jsou jejich společnou primární složkou, polypeptidy a proteiny představují hlavní strukturální a funkční rozdíly: