Rozdíl mezi konkurenční a nekompetitivní inhibicí

Klíčový rozdíl - konkurenční versus nekompetitivní inhibice
 

Působení inhibitorů lze nalézt ve dvou typech jako kompetitivní inhibitory a nekompetitivní inhibitory na základě místa na enzymu, kde se inhibitor váže. Klíčovým rozdílem mezi konkurenční inhibicí a nekompetitivní inhibicí je to v kompetitivní inhibici brání vazba inhibitoru vazbě cílové molekuly s aktivním místem enzymu, zatímco v nekompetitivní inhibici inhibitor snižuje aktivitu enzymu.

Enzym je makromolekula, která může působit jako biologický katalyzátor. Enzymy mají oblasti známé jako aktivní stránky. Aktivní místo enzymu je místo, kde se váže cílová molekula. Tato molekula je známa jako substrát. Substrát se váže na aktivní místo a podléhá chemickým reakcím. To poskytuje maximální výnos v krátkém časovém období. Enzym lze také recyklovat a znovu použít. Inhibitory jsou sloučeniny, které mohou zabránit substrátům podstupovat určitou chemickou reakci.

OBSAH

1. Přehled a klíčový rozdíl
2. Co je to konkurenční inhibice
3. Co je nekompetitivní inhibice
4. Srovnání bok po boku - konkurenční versus nekompetitivní inhibice v tabulkové formě
5. Shrnutí

Co je to konkurenční inhibice?

Konkurenční inhibice je typ inhibice enzymu, ve kterém se inhibitor váže na aktivní místa enzymu, čímž zabraňuje vazbě substrátu k enzymu. Aktivní místo je blokováno inhibitorem, takže není místo pro substrát pro vazbu na enzym.

U tohoto typu inhibice jsou inhibitory vázané na aktivní místa podobné tvaru molekul substrátu (pokud ne, inhibitory se nemohou vázat na aktivní místo, protože tvar aktivního místa neodpovídá tvaru substrátu) ). Proto se enzymové aktivní místo nemůže vázat současně s inhibitorem i substrátem. To způsobuje, že inhibitor soutěží se substrátem o vazbu na aktivní místo, což dává názvu konkurenční inhibici.

Obrázek 01: Konkurenční inhibice v diagramu

Konkurenční inhibici lze zabránit přidáním mnoha substrátových molekul. To zvyšuje pravděpodobnost, že se aktivní místa setkají spíše se substráty než s inhibičními molekulami. Většina konkurenčních inhibitorů je reverzibilně vázána na aktivní místo. Je to proto, že inhibitor nemění tvar aktivního místa.

Co je nekompetitivní inhibice?

Nekompetitivní inhibice je typ inhibice enzymu, ve kterém inhibitor snižuje aktivitu enzymu. Zde se inhibitor může vázat na enzym, i když je substrát již navázán na aktivní místo tohoto enzymu. Proto se inhibitor neváže na aktivní místo. Proto neexistuje konkurence mezi substrátem a inhibitorem; tato inhibice je tedy známa jako nekompetitivní inhibice. Poté lze substrát a inhibitor nalézt na enzymu současně.

Obrázek 2: Nekompetitivní inhibice v diagramu

Když se inhibitor váže na enzym společně se substrátem, substrát nemůže podstoupit požadovanou chemickou reakci za vzniku cílových produktů. Nekompetitivní inhibitory se často k enzymu vážou nevratně. Je to proto, že vazba inhibitoru mění tvar aktivního místa a aktivní místo se deaktivuje.

Tvar inhibitoru je zcela odlišný od tvaru substrátu, protože inhibitor nekonkuruje o aktivní místa v enzymu. Nekompetitivní inhibitory se vážou s místy, která jsou blízko aktivního místa. Tato vazba způsobuje změnu tvaru aktivního místa.

Jaký je rozdíl mezi konkurenční a nekompetitivní inhibicí?

Konkurenční inhibice vs. nekompetitivní inhibice
Konkurenční inhibice je typ inhibice enzymu, ve kterém se inhibitor váže na aktivní místa enzymu, což brání substrátu v vazbě na enzym.	Nekompetitivní inhibice je typ inhibice enzymu, ve kterém inhibitor snižuje aktivitu enzymu.
Soutěž se substrátem
Konkurenční inhibitory soutěží se substrátem o aktivní místa.	Nekompetitivní inhibitory nekompetují se substrátem o aktivní místa.
Tvar inhibitoru
Konkurenční inhibitory mají podobný tvar jako substrát	Nekompetitivní inhibitory mají tvar, který se liší od tvaru substrátu.
Výskyt na enzymu
Substrát a kompetitivní inhibitor nelze najít na enzymu současně.	Substrát a nekompetitivní inhibitor lze nalézt na enzymu současně.
Způsob vazby
Vazba kompetitivních inhibitorů na aktivní místo je reverzibilní.	Vazba nekompetitivních inhibitorů na aktivní místo je nevratná.
Vliv na tvar aktivního webu
Tvar aktivního místa se nemění, když se kompetitivní inhibitor váže na aktivní místo.	Tvar aktivního místa se mění, když je inhibitor vázán na enzym.

Shrnutí - Konkurenční vs. nekompetitivní inhibice

Klíčový rozdíl mezi kompetitivní inhibicí a nekompetitivní inhibicí spočívá v tom, že v kompetitivní inhibici brání vazba inhibitoru vazbě cílové molekuly s aktivním místem enzymu, zatímco v nekompetitivní inhibici inhibitor snižuje aktivitu enzymu.

Odkaz:

1. „Konkurenční inhibice“. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3. března 2018, k dispozici zde.
2. „Nesoutěžní inhibice.“ Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25. března 2018, k dispozici zde.
3. „Aktivní stránka“. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25. března 2018, k dispozici zde.

Obrázek se svolením:

1. „Konkurenční inhibice“ Autor: Jerry Crimson Mann, modifikovaný TimVickersem, vektorizovaný Fvasconcellosem - Image: Konkurenční inhibice.png (Public Domain) přes Commons Wikimedia
2. „Allosterická konkurenční inhibice 3“ Autorem srhat (diskuse · přispívá) Soubor: Comp_inhib.svg: Verze SVG: Srhat (diskuse · přispívá) Verze png: Jerry Crimson Mann na en.wikipedia - Soubor: Comp_inhib.svg (Public Domain) přes Commons Wikimedia