Rozdíl mezi Kd a Km

Klíčový rozdíl - Kd vs Km
 

Kd a Km jsou rovnovážné konstanty. Klíčovým rozdílem mezi Kd a Km je to Kd je termodynamická konstanta, zatímco Km není termodynamická konstanta.

Kd označuje disociační konstantu, zatímco Km je Michaelisova konstanta. Obě tyto konstanty jsou velmi důležité při kvantitativní analýze enzymatických reakcí. 

OBSAH

1. Přehled a klíčový rozdíl
2. Co je Kd
3. Co je Km
4. Porovnání bok po boku - Kd vs Km v tabulkové formě
5. Shrnutí

Co je Kd?

Kd je disociační konstanta. Je také známý jako rovnovážná disociační konstanta díky jeho použití v rovnovážných systémech. Disociační konstanta je rovnovážná konstanta reakcí, kde je velká sloučenina reverzibilně převedena na malé složky. Proces této přeměny je také známý jako disociace. Iontová molekula se vždy disociuje na své ionty. Potom disociační konstanta nebo Kd je množství vyjadřující rozsah, v jakém se konkrétní látka v roztoku disociuje na ionty. To je tedy rovno součinu koncentrací příslušných iontů děleno koncentrací nedisociované molekuly.

AB & # x2194; A + B

Ve výše uvedené obecné reakci lze disociační konstantu Kd uvést níže.

Kd = [A] [B] / [AB].

Navíc, pokud existuje stechiometrický vztah, je třeba do rovnice zahrnout stechiometrické koeficienty.

xAB & # x2194; aA + bB

Rovnice disociační konstanty Kd pro výše uvedenou reakci je následující:

Kd = [A]^A[B]^b / [AB]^X

Konkrétně v biochemických aplikacích pomáhá Kd určit množství produktů dané chemickou reakcí v přítomnosti enzymu. Kd enzymatické reakce vyjadřuje afinitu ligand-receptor. Jinými slovy, uvádí schopnost substrátu opustit receptor enzymu. Na druhé straně popisuje, jak silně se substrát váže na enzym.

Co je Km?

Km je Michaelisova konstanta. Na rozdíl od Kd je Km kinetická konstanta. Jeho hlavní použití je v kinetice enzymů, tj. Při stanovení afinity substrátu k vazbě s enzymem. Konstanta je vyjádřena vztahem koncentrace substrátu k reakční rychlosti v přítomnosti enzymu. Podle toho je Michaelisova konstanta nebo Km koncentrace substrátu, když rychlost reakce dosáhne poloviny maximální rychlosti.

Obrázek 1: Vztah mezi reakční rychlostí a koncentrací substrátu v enzymatické reakci.

Během reakce mezi enzymem (E) a substrátem (S) je tvorba produktů (P) následující:

E + S & # x2194; E-S komplex & # x2194; E + P

Pokud jsou rovnovážné konstanty výše uvedené reakce následující, můžete z těchto konstant odvodit Km.

Km = K^-1   +  K⁺²   / K⁺¹

Stanovení km podle Michaelovy koncepce

Michaelis vyvinul vztah pomocí koncentrace substrátu, [S] a maximální reakční rychlosti, Vmax. Vztah mezi koncentrací substrátu a Km enzymatické reakce je následující:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v je rychlost v kterémkoli okamžiku, zatímco [S] je koncentrace substrátu v určitém čase a Vmax je maximální rychlost reakce. Km je Michaelisova konstanta pro enzym v reakci. Hodnota Michaelisovy konstanty závisí na enzymu. V důsledku toho malá hodnota Km indikuje, že se enzym nasycuje malým množstvím substrátu. Pak se získá Vmax při nízké koncentraci substrátu. Naproti tomu vysoká hodnota Km znamená, že enzym vyžaduje, aby se nasycené velké množství substrátu.

Jaký je rozdíl mezi Kd a Km?

Kd vs Km
Kd je disociační konstanta.	Km je Michaelisova konstanta.
Příroda
Kd je termodynamická konstanta.	Km je kinetická konstanta.
Podrobnosti
Kd představuje afinitu substrátu k enzymu.	Km představuje vztah mezi koncentrací substrátu a reakční rychlostí.

Shrnutí - Kd vs Km

Kd a Km jsou rovnovážné konstanty, které popisují vlastnosti enzymatických reakcí. Klíčový rozdíl mezi Kd a Km je v tom, že Kd je termodynamická konstanta, zatímco Km není termodynamická konstanta.

Odkaz:

1. „Kinetika Michaelis-Menten.“ Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10. dubna 2018, k dispozici zde.
2. „Úvod do enzymů“. Koncentrace substrátu (úvod do enzymů), k dispozici zde.
3. „Disociační konstanta“. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10. dubna 2018, k dispozici zde.