Rozdíl mezi kinázou a fosfatázou vyplývá ze skutečnosti, že tyto dva enzymy podporují dva opačné procesy. Kináza a fosfatáza jsou dva důležité enzymy, které se zabývají fosfáty nalezenými v biologických systémech. Enzymy jsou trojrozměrné globulární proteiny, které působí jako biologické katalyzátory mnoha biochemických reakcí v buňkách. Díky této schopnosti byl příchod enzymů považován za jednu z nejdůležitějších událostí ve vývoji života. Enzymy zvyšují rychlost biochemických reakcí zdůrazněním specifických chemických vazeb. Kináza a fosfatáza jsou dva základní enzymy účastnící se enzymu fosforylace proteinu. Fosforylace proteinů usnadňuje klíčové funkce proteinů, včetně buněčného metabolismu, buněčné diferenciace, signální transdukce během růstu, transkripce, imunitní odpovědi atd. Fosforylace proteinu zahrnuje konformační změny proteinových molekul přidáním fosfátové skupiny z molekul ATP, zatímco defosforylace zahrnuje odstranění fosfátových skupin z proteinu. Fosforylační a defosforylační procesy jsou katalyzovány kinázovými a fosfatázovými enzymy. V tomto článku bude diskutován rozdíl mezi kinázou a fosfatázou zdůrazněním důležitých skutečností o kináze a fosfatáze.
Kinázy jsou skupina enzymů, které katalyzují fosforylační reakce přidáním fosfátových skupin z ATP k proteinovým molekulám. Fosforylační reakce je jednosměrná kvůli masivnímu uvolňování energie s rozpadem vazby fosfát-fosfát v ATP za vzniku ADP. Existuje mnoho různých typů proteinových kináz a každá kináza je zodpovědná za fosforylaci specifického proteinu nebo sady proteinů. Avšak při zvažování struktury aminokyselin obecně mohou kinázy přidat fosfátové skupiny do tří typů aminokyselin, které se skládají z OH skupiny jako součást jejich R skupiny. Těmito třemi aminokyselinami jsou serin, threonin a tyrosin. Proteinové kinázy jsou roztříděny na základě těchto tří aminokyselinových substrátů. Třída serin / threonin kináza se podobá nejvíce cytoplazmatickým proteinům. Během procesu fosforylace může kináza buď zvýšit nebo snížit aktivitu proteinu. Aktivita však závisí na místě fosforylace a struktuře fosforylovaného proteinu.
Základní fosforylační reakce
Reverzní reakce fosforylace, defosforylace je katalyzována fosfatázovými enzymy. Během defosforylace fosfatáza odstraňuje fosfátové skupiny z proteinových molekul. Proto protein aktivovaný kinázou může být deaktivován fosfatázou. Defosforylační reakce však není reverzibilní. V buňkách se nachází mnoho různých fosfatáz. Některé fosfatázy jsou vysoce specifické a defosforylují jeden nebo několik proteinů, zatímco jiné odstraňují fosfáty v široké škále proteinů. Fosforečnany jsou hydrolázy, protože pro defosforylaci používají molekulu vody. Na základě substrátové specificity mohou být fosfatázy roztříděno do pěti tříd a to; tyrosinové specifické fosfatázy, serinové / threoninové specifické fosfatázy, fosfatázy s duální specificitou, histidinové fosfatázy a lipidové fosfatázy.
Mechanismus defosforylace tyrosinu pomocí CDP
• Kinázové enzymy katalyzují fosforylaci proteinů přidáním fosfátových skupin z molekul ATP. Fosfatázové enzymy katalyzují defosforylační reakce odstraněním fosfátových skupin z proteinů.
• Kináza používá ATP k získání fosfátových skupin, zatímco fosfatáza používá molekuly vody k odstranění fosfátových skupin.
• Proteiny, které jsou aktivovány kinázou, mohou být deaktivovány fosfatázou.
Obrázky se svolením: