Rozdíl mezi kinázou a fosforylázou

Klíčový rozdíl - kináza vs. fosforyláza
 

Jak kináza, tak fosforyláza jsou enzymy, které se zabývají fosfátem, i když existuje rozdíl v jejich funkci a povaze. Klíčovým rozdílem mezi nimi je to, Kináza je enzym, který katalyzuje přenos fosfátové skupiny z molekuly ATP na specifikovanou molekulu, zatímco fosforyláza je enzym, který zavádí fosfátovou skupinu do organické molekuly, zejména glukózy.. Tento článek vás seznámí s kinázovými a fosforylázovými enzymy, které se zabývají fosfátem, a vysvětlí, jaké jsou rozdíly mezi kinázou a fosforylázou.

Co je to Fosforyláza?

Fosforylázy objevil hrabě W. Sutherland Jr. na konci 30. let. Tyto enzymy katalyzují přidání fosfátové skupiny z anorganického fosfátu nebo fosfátu + vodíku do akceptoru organické molekuly. Jako příklad lze uvést, že glykogenfosforyláza může katalyzovat syntézu glukózy-1-fosfátu z glukanu včetně molekuly glykogenu, škrobu nebo maltodextrinu. Reakce je známá jako fosforolýza, která je také podobná hydrolýze. Jedinou odlišností je však to, že je to fosfát, nikoli molekula vody, která je umístěna na vazbě.

Struktura polynukleotidové fosforylázy

Co je Kinase?

Enzym kinázy může katalyzovat přenos fosfátových skupin z vysokoenergetických molekul poskytujících fosfáty na konkrétní substráty. Tento proces je identifikován jako fosforylace, když substrát získá fosfátovou skupinu a vysokoenergetická molekula ATP daruje fosfátovou skupinu. V tomto procesu fosforylace hrají kinázy významnou roli a jsou součástí větší rodiny fosfotransferáz. Takže kinázy jsou velmi důležité v buněčném metabolismu, regulaci proteinů, buněčném transportu a četných buněčných drahách.

Dihydroxyaceton kináza v komplexu s nehydrolyzovatelným analogem ATP

Jaké jsou rozdíly mezi kinázou a fosforylázou?

Definice Kináza a fosforyláza

Kinase: Kináza je enzym, který katalyzuje přenos fosfátových skupin z vysokoenergetických molekul poskytujících fosfáty na konkrétní substráty.

Fosforyláza: Fosforyláza je enzym, který katalyzuje přidání fosfátové skupiny z anorganického fosfátu nebo fosfátu + vodíku do akceptoru organické molekuly.

Charakteristika Kináza a fosforyláza

Mechanismus účinku

Kinase: Katalyzuje přenos terminální fosfátové skupiny ATP na -OH skupinu na substrátu. Tímto způsobem vznikne v produktu vazba fosfátového esteru. Reakce je známá jako fosforylace, a celková reakce je psána jako,

Fosforyláza: Katalyzovat zavedení fosfátové skupiny do organické molekuly. Reakce je známá jako a fosforylyza a celková reakce je psána jako,

Fosfátový donor při reakci kinázových a fosforylázových enzymů

Kinase: Fosfátová skupina z molekuly ATP

Fosforyláza: Fosfátová skupina z anorganického fosfátu

Substrát kinázových a fosforylázových enzymů

Kinase: Specifické organické molekuly, jako je uhlohydrát, protein nebo lipid

Fosforyláza: Organická molekula hlavně glukóza

Konečné produkty kinázových a fosforylázových enzymů

Kinase: ADP (molekula energie) + fosforylovaný substrát

Fosforyláza: Pokud je substrátem glukóza, může produkovat glukózu-1-fosfát

Struktura enzymů kináza a fosforyláza

Kinase: Kináza je velmi komplexní protein terciární struktury.

Fosforyláza: Biologicky aktivní forma fosforylázy je dimer dvou stejných proteinových dílčích jednotek. Například glykogenfosforyláza je obrovský protein, který obsahuje 842 aminokyselin a hmotnost 97,434 kDa. Dimér glykogenfosforylázy má několik sekcí biologického významu, včetně katalytických míst, míst vázajících glykogen a také alosterických míst.

Regulace kinázového a fosforylázového enzymu

Kinase: Kinázová aktivita je vysoce regulovaná a má intenzivní účinky na buňku. Kinázy jsou aktivovány zapínáním nebo vypínáním fosforylací, vazbou proteinového aktivátoru nebo inhibitoru proteinu nebo řízením jejich umístění v buňce ve vztahu k jejich substrátům.

Fosforyláza: Glykogenová fosforyláza je regulována jak allosterickou kontrolou, tak fosforylací. Hormony, jako je epinefrin a inzulín, mohou také regulovat glykogen-fosforylázu.

Klasifikace kinázových a fosforylázových enzymů

Kinase: Kinázy jsou roztříděny do komplexních skupin substrátem, na který působí, jako jsou proteinové kinázy, lipidové kinázy a uhlovodíkové kinázy.

Fosforyláza: Fosforylázy byly rozděleny do dvou; Glykosyltransferázy a nukleotidyltransferasy. Příklady glykosyltransferáz jsou,

• glykogenfosforyláza
• škrobová fosforyláza
• maltodextrin-fosforyláza
• Purinová nukleosidfosforyláza

Příkladem nukleotidyltransferáz je,

• Polynukleotidfosforyláza

Patologie enzymů kináza a fosforyláza

Kinase: Nekontrolovaná aktivita kinázy může u lidí způsobovat rakovinu a onemocnění, včetně určitých typů leukémie a mnoha dalších, protože kinázy regulují mnoho fází, které kontrolují buněčný cyklus, včetně růstu, pohybu a smrti..

Fosforyláza: S fosforylázami jsou spojeny některé mediální stavy, jako je onemocnění typu skladování glykogenu typu V - svalový glykogen a onemocnění typu skladování glykogenu typu VI - jaterní glykogen atd..

Reference Chang. S., Rosenberg, M.J., Morton, H., Francomano, C.A. a Biesecker, L.G. (1998). Identifikace mutace v jaterní glykogenfosforyláze při onemocnění glykogenu při skladování typu VI. Hučení. Mol. Genet., 7(5): 865-70. Ciesla, J., Frączyk, T. a Rode, W. (2011). Fosforylace zbytků bazických aminokyselin v proteinech: důležité, ale snadno vynechatelné. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137-147. Hunter, T. (1991). Klasifikace proteinové kinázy. Metody v enzymologii, 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). Regulace fosforylace proteinu. Biochem Soc. Trans., 37(2): 627-641. Johnson, L. N. a Barford, D. (1993). Účinky fosforylace na strukturu a funkci proteinů. Roční přehled biofyziky a biomolekulární struktury, 22(1): 199-232. Manning, G. a Whyte, D. B. (2002). Protein kinázový doplněk lidského genomu. Věda, 298(5600): 1912-1934. Obrázek se svolením: „Aktivní stránka dihydroxyacetonové kinázy“ od Bdoc13 - vlastní práce. (CC BY-SA 3.0) prostřednictvím Wikimedia Commons „Crystal structure 1E3P“. (Public Domain) prostřednictvím Wikimedia Commons