Rozdíly mezi chymotrypsinem a trypsinem

Chymotrypsin vs Trypsin

Celý trávicí trakt uvolňuje různé enzymy, které rozkládají složité potravinové molekuly na jednodušší a stravitelnější. Žaludek, játra, pankreas všechny propracované šťávy, které pomáhají převádět naše jídlo na uhlohydráty, bílkoviny a tuky, aby je naše tělo mohlo absorbovat a využívat. Slinivka, umístěná v břiše, přímo pod žaludkem, je listový orgán, který uvolňuje maximální počet trávicích enzymů. Trypsin i chymotrypsin jsou trávicí enzymy, které produkují.

Nyní, protože tyto enzymy jsou tak silné, že jsou schopny trávit i pankreas sám, jsou všechny uvolňovány z buněk v inaktivovaných formách. Nazývají se také jako předchůdci. Prekurzory musí být převedeny na aktivní formu jinou chemickou látkou nebo aktivovány při určitých teplotách. Trypsin se uvolňuje jako trypsinogen z pankreatu, zatímco chymotrypsin se uvolňuje jako chymotrypsinogen. Trypsinogen se uvolňuje spolu s dalším enzymem inhibujícím trypsin, aby se zabránilo jakémukoli náhodně aktivovanému trypsinu v poškození pankreatu. Spolu s trypsinogenem a chymotrypsinogenem, prokarboxypeptidázou, je zpracováno a vyprázdněno mnoho lipáz, elastáz a proteáz přes pankreatický kanál do tenkého střeva (duodenum)..

Uvolňování těchto enzymů nebo zymogenů z pankreatu je stimulováno neurotransmiterem zvaným Cholecystokinin (CCK). CCK je uvolňován duodénem v reakci na jídlo bohaté na tuky / bílkoviny v lumen.

Trypsinogen se přemění na svou aktivní formu trypsin, když přichází do styku s hranicí štětce tenkého střeva. Zde je enzym zvaný enterokináza uvolňován z villi na okraji kartáče. Nyní aktivovaný trypsin pokračuje v aktivaci všech ostatních uvolňovaných enzymů, jako je chymotrypsinogen, prokarboxypeptidáza atd., Na jejich aktivní formy chymotrypsinu a karboxypeptidázy atd..

Trypsin a chymotrypsin jsou enzymy trávící proteiny. Rozkládají proteiny na své aminokyseliny, které jsou součástí. Trypsin štěpí proteiny tím, že rozbije základní aminokyseliny, jako je arginin a lysin, zatímco chymotrypsin štěpí aromatické aminokyseliny, jako je tryptofan, fenylalanin a tyrosin. Chymotrypsin v zásadě štěpí peptidové amidové vazby v polypeptidech. Působí také na aminokyseliny leucinu a methioninu.

Chymotrypsin má 3 izomerní formy, a to chymotrypsinogen B1, chymotrypsinogen B2 a chymotrypsin C. Podobně trypsin má 3 isoenzymy zvané trypsin 1, trypsin 2 a mesotrypsin. Funkce těchto isomerních forem trypsinu a chymotrypsinu jsou stejné.
Z lékařského hlediska je trypsin mimořádně důležitý, protože intra-pankreatická aktivace trypsinu může způsobit hroznou kaskádu reakcí. Aktivuje všechny ostatní trávicí enzymy, lipázy, proteázy, elastázy a začne trávit pankreas zevnitř, což vede k akutní pankreatitidě. Akutní pankreatitida je život ohrožující stav, není-li včas identifikován a adekvátně léčen. Na druhé straně může nedostatek trypsinu u novorozence vést k dalšímu onemocnění zvanému meconium ileus. Kvůli nedostatku trypsinu není meconium (novorozené výkaly) zkapalněno a nemůže projít střevy, což způsobuje zablokování a úplnou střevní obstrukci. Jedná se o chirurgický stav a je třeba jej okamžitě léčit.

Vezměte ukazatele domů:

Trypsin a chymotrypsin jsou oba enzymy trávící proteiny uvolňované exokrinní slinivkou břišní.
Oba se uvolňují ve svých inaktivovaných formách, trypsinogen a chymotrypsinogen.
Trypsinogen je aktivován enterokinázou, která je uvolňována buňkami kartáčového okraje dvanáctníku.
Trypsin zase aktivuje chymotrypsin jeho přeměnou z chymotrypsinogenu.
Trypsin aktivuje další enzymy, jako jsou proteázy, lipázy, elastázy a karboxypeptidázy.
Trypsin je extrémně účinný a uvolňuje se spolu s enzymem inhibujícím trypsin v pankreatu.
Trypsin, pokud je aktivován v pankreatu, může způsobit akutní pankreatitidu, což je život ohrožující stav autolýzy pankreatické tkáně.
Nedostatek trypsinu se vyskytuje v cystické fibróze způsobující meconium ileus u novorozenců.