Rozdíl mezi enzymem a koenzymem

Klíčový rozdíl - enzym vs koenzym
 

Chemické reakce přeměňují jeden nebo více substrátů na produkty. Tyto reakce jsou katalyzovány speciálními proteiny zvanými enzymy. Enzymy působí jako katalyzátor pro většinu reakcí, aniž by byly spotřebovány. Enzymy jsou vyrobeny z aminokyselin a mají jedinečné aminokyselinové sekvence složené z 20 různých aminokyselin. Enzymy jsou podporovány malými neproteinovými organickými molekulami zvanými kofaktory. Koenzymy jsou jedním typem kofaktorů, které pomáhají enzymům provádět katalýzu. Klíčovým rozdílem mezi enzymem a koenzymem je to Enzym je protein, který katalyzuje biochemické reakce zatímco koenzym je neproteinová organická molekula, která pomáhá enzymům aktivovat a katalyzovat chemické reakce. Enzymy jsou makromolekuly, zatímco koenzymy jsou malé molekuly.

OBSAH
1. Přehled a klíčový rozdíl
2. Co je to enzym
3. Co je koenzym
4. Srovnání bok po boku - enzym vs koenzym
5. Shrnutí

Co je to enzym?

Enzymy jsou biologické katalyzátory živých buněk. Jsou to proteiny složené ze stovek až milionů aminokyselin spojených jako perly na provázku. Každý enzym má jedinečnou aminokyselinovou sekvenci a je určen specifickým genem. Enzymy urychlují téměř všechny biochemické reakce v živých organismech. Enzymy ovlivňují pouze rychlost reakce a jejich přítomnost je nezbytná pro zahájení chemické přeměny, protože aktivační energie reakce je snížena enzymy. Enzymy mění rychlost reakce bez spotřeby nebo bez změny chemické struktury. Stejný enzym může katalyzovat přeměnu více a více substrátů na produkty tím, že ukazuje schopnost katalyzovat stejnou reakci znovu a znovu.

Enzymy jsou vysoce specifické. Konkrétní enzym se váže na specifický substrát a katalyzuje specifickou reakci. Specifičnost enzymu je způsobena tvarem enzymu. Každý enzym má aktivní místo se specifickým tvarem a funkční skupiny pro specifickou vazbu. Pouze specifický substrát bude odpovídat tvaru aktivního místa a váže se k němu. Specifičnost vazby enzymového substrátu může být vysvětlena dvěma hypotézami nazvanými hypotéza lock a key a indukovaná hypotéza fit. Hypotéza zámku a klíče naznačuje, že shoda mezi enzymem a substrátem je specifická jako zámek a klíč. Hypotéza indukovaného přizpůsobení říká, že tvar aktivního místa se může měnit, aby odpovídal tvaru specifického substrátu podobného rukavicím, které padají do ruky.

Enzymatické reakce jsou ovlivněny několika faktory, jako je pH, teplota atd. Každý enzym má optimální hodnotu teploty a hodnotu pH, aby fungoval efektivně. Enzymy také interagují s neproteinovými kofaktory, jako jsou protetické skupiny, koenzymy, aktivátory atd., Aby katalyzovaly biochemické reakce. Enzymy mohou být zničeny při vysoké teplotě nebo při vysoké kyselosti nebo zásaditosti, protože jsou to proteiny.

Obrázek 01: Indukovaný fit model enzymatické aktivity.

Co je koenzym?

Chemické reakce jsou podporovány neproteinovými molekulami zvanými kofaktory. Kofaktory pomáhají enzymům katalyzovat chemické reakce. Existují různé typy kofaktorů a koenzymy jsou jedním z nich. Koenzym je organická molekula, která se kombinuje s komplexem enzymového substrátu a napomáhá procesu katalýzy reakce. Oni jsou také známí jako pomocné molekuly. Jsou vyrobeny z vitamínů nebo z nich odvozené. Proto by dieta měla obsahovat vitaminy, které poskytují nezbytné koenzymy pro biochemické reakce.

Koenzymy se mohou vázat na aktivní místo enzymu. Volně se vážou s enzymem a napomáhají chemické reakci poskytováním funkčních skupin potřebných pro reakci nebo změnou strukturní konformace enzymu. Vazba substrátu je proto snadná a reakce směřuje k produktům. Některé koenzymy fungují jako sekundární substráty a na rozdíl od enzymů se na konci reakce chemicky mění.

Koenzymy nemohou katalyzovat chemickou reakci bez enzymu. Pomáhají enzymům stát se aktivními a vykonávat své funkce. Jakmile se koenzym naváže na apoenzym, enzym se stane aktivní formou enzymu zvaného holoenzym a zahájí reakci.

Příklady koenzymů jsou adenosintrifosfát (ATP), nikotinamid adenin dinukleotid (NAD), flavin adenin dinukleotid (FAD), koenzym A, vitamíny B1, B2 a B6 atd..

Obrázek 02: Vazba kofaktoru s apoenzymem

Jaký je rozdíl mezi enzymem a koenzymem??

Enzym vs koenzym
Enzymy jsou biologické katalyzátory, které urychlují chemické reakce.	Koenzymy jsou organické molekuly, které pomáhají enzymům katalyzovat chemické reakce.
Molekulární typ
Všechny enzymy jsou proteiny.	Koenzymy jsou neproteiny.
Úpravy v důsledku reakcí
Enzymy se nezmění v důsledku chemické reakce.	Koenzymy se v důsledku reakce chemicky změní.
Specifičnost
Enzymy jsou specifické.	Koenzymy nejsou specifické.
Velikost
Enzymy jsou větší molekuly.	Koenzymy jsou menší molekuly.
Příklady
Amyláza, proteináza a kináza jsou příklady enzymů.	NAD, ATP, koenzym A a FAD jsou příklady koenzymů.

Shrnutí - Enzym vs Koenzym

Enzymy katalyzují chemické reakce. Koenzymy pomáhají enzymům katalyzovat reakci aktivací enzymů a poskytováním funkčních skupin. Enzymy jsou proteiny složené z aminokyselin. Koenzymy nejsou proteiny. Jsou odvozeny hlavně z vitamínů. To jsou rozdíly mezi enzymy a koenzymy.

Odkaz:
1. „Enzymy“. RSC. N.p., n.d. Web. 15. května 2017. .
2. „Strukturální biochemie / enzym / koenzymy“. Strukturální biochemie / Enzym / Coenzymes - Wikibooky, otevřené knihy pro otevřený svět. N.p., n.d. Web. 15. května 2017. .

Obrázek se svolením:
1. „Indukovaný fit diagram“ Vytvořil TimVickers, vektorizovaný Fvasconcellosem - Poskytuje TimVickers (Public Domain) přes Commons Wikimedia
2. „Enzymy“ od Moniquepeny - vlastní práce (public domain) přes Commons Wikimedia