Trávení proteinů je velmi důležitým procesem při celkovém trávení v živých organismech. Komplexní proteiny jsou štěpeny na monomery aminokyselin a jsou absorbovány tenkými střevy. Proteiny jsou nezbytné, protože v organismu plní hlavní funkční a strukturální roli. Štěpení proteinu probíhá enzymy, které štěpí proteiny, které zahrnují trypsin, chymotrypsin, peptidázy a proteázy. Trypsin je enzym trávící protein, který štěpí peptidovou vazbu na základní aminokyseliny, které zahrnují lysin a arginin. Chymotrypsin je také enzym trávící protein, který štěpí peptidovou vazbu na aromatické aminokyseliny, jako je fenylalanin, tryptofan a tyrosin. klíčový rozdíl mezi trypsinem a chymotrypsinem je pozice aminokyseliny, ve které se štěpí v proteinu. Trypsin štěpí v pozicích základní aminokyseliny, zatímco chymotrypsin štěpí v pozicích aromatických aminokyselin.
1. Přehled a klíčový rozdíl
2. Co je Trypsin
3. Co je Chymotrypsin
4. Podobnosti mezi trypsinem a Chymotrypsinem
5. Porovnání vedle sebe - Trypsin vs Chymotrypsin v tabulkové formě
6. Shrnutí
Trypsin je 23,3 kDa protein, který patří do rodiny serinových proteáz a jeho hlavními substráty jsou bazické aminokyseliny. Mezi tyto základní aminokyseliny patří arginin a lysin. Trypsin byl objeven v roce 1876 Kuhne. Trypsin je globulární protein a existuje ve své neaktivní formě, kterou je trypsinogen - zymogen. Mechanismus účinku trypsinu je založen na aktivitě serinové proteázy.
Trypsin štěpí na C-terminálním konci základních aminokyselin. Jedná se o hydrolytickou reakci a probíhá v pH - 8,0 v tenkém střevě. K aktivaci trypsinogenu dochází odstraněním koncového hexapeptidu a produkuje aktivní formu; trypsin. Aktivní trypsin je dvou hlavních typů; a - trypsin a P-trypsin. Liší se svou tepelnou stabilitou a strukturou. Aktivní místo trypsinu obsahuje histidin (H63), kyselinu asparagovou (D107) a serin (S200).
Obrázek 01: Trypsin
Enzymatický účinek trypsinu je inhibován DFP, aprotininem, Ag+, Benzamidin a EDTA. Aplikace trypsinu zahrnují disociaci tkáně, trypsinizaci v živočišné buněčné kultuře, tryptické mapování, in vitro proteinové studie, otisky prstů a aplikace tkáňových kultur.
Chymotrypsin má molekulovou hmotnost 25,6 kDa a patří do rodiny serinových proteáz a jedná se o endopeptidázu. Chymotrypsin existuje ve své neaktivní formě, kterou je chymotrypsinogen. Chymotrypsin byl objeven v roce 1900. Chymotrypsin hydrolyzuje peptidové vazby na aromatických aminokyselinách. Tyto aromatické substráty zahrnují tyrosin, fenylalanin a tryptofan. Substráty tohoto enzymu jsou hlavně v L-isomerech a snadno působí na amidy a estery aminokyselin. Optimální pH, při kterém chymotrypsin působí, je 7,8 - 8,0. Existují dvě hlavní formy chymotrypsinu, jako je chymotrypsin A a chymotrypsin B, které se mírně liší strukturními a proteolytickými charakteristikami. Aktivní místo chymotrypsinu obsahuje katalytickou trojici a skládá se z histidinu (H57), kyseliny asparagové (D102) a serinu (S195).
Obrázek 02: Chymotrypsin
Aktivátory chymotrypsinu jsou Cetyltrimethylamoniumbromid, Dodecyltrimethylamoniumbromid, Hexadecyltrimethylamoniumbromid a Trabrabutylamoniumbromid. Inhibitory chymotrypsinu jsou peptidyl aldehydy, boronové kyseliny a deriváty kumarinu. Chymotrypsin se komerčně používá při syntéze peptidů, mapování peptidů a otiscích peptidů.
Trypsin vs Chymotrypsin | |
Trypsin je enzym trávící protein, který štěpí peptidovou vazbu na základní aminokyseliny, jako je lysin a arginin. | Chymotrypsin, který je také enzymem trávícím protein, štěpí peptidovou vazbu na aromatické aminokyseliny, jako je fenylalanin, tryptofan a tyrosin.. |
Molekulární váha | |
Molekulová hmotnost trypsinu je 23,3 k Da. | Molekulová hmotnost chymotrypsinu je 25,6 k Da. |
Substráty | |
Komplexní proteiny jsou štěpeny na monomery aminokyselin a jsou absorbovány tenkými střevy. | Aromatické aminokyselinové substráty, jako je tyrosin, tryptofan a fenylalanin, působí na chymotrypsin. |
Zymogenní forma enzymu | |
Trypsinogen je neaktivní forma trypsinu. | Chymotrypsinogen je neaktivní forma chymotrypsinu. |
Aktivátory | |
Lanthanidy jsou aktivátory trypsinu. | Cetyltrimethylamoniumbromid, dodecyltrimethylamoniumbromid, hexadecyltrimethylamoniumbromid a tetrabutylamoniumbromid jsou aktivátory chymotrypsinu. |
Inhibitory | |
DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin a EDTA jsou inhibitory trypsinu. | Peptidyl aldehydy, boronové kyseliny a deriváty kumarinu jsou inhibitory chymotrypsinu. |
Peptidázy nebo proteolytické enzymy štěpí proteiny hydrolýzou peptidové vazby. Trypsin štěpí peptidovou vazbu na bazické aminokyseliny, zatímco chymotrypsin štěpí peptidovou vazbu na aromatické aminokyselinové zbytky. Oba enzymy jsou serinové peptidázy a působí v tenkém střevě v základním prostředí pH. V současné době se mnoho výzkumu podílí na výrobě trypsinu a chymotrypsinu pomocí technologie rekombinantní DNA za použití různých bakteriálních a fungálních druhů, protože tyto enzymy mají vysokou průmyslovou hodnotu. To je rozdíl mezi trypsinem a chymotrypsinem.
Můžete si stáhnout PDF verzi tohoto článku a použít ji pro účely offline podle citace. Stáhněte si PDF verzi zde Rozdíl mezi Trypsinem a Chymotrypsinem
1. „Chymotrypsin.“ Chymotrypsin - Worthington Enzyme Manual. K dispozici zde
2. „Trypsin“. Trypsin - Worthington Enzyme Manual. K dispozici zde
1.'Serine proteease'By Tinastella na anglických wikibookech (Public Domain) přes Commons Wikimedia
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - vlastní práce, (CC BY-SA 3.0) přes Commons Wikimedia